Cogan und Team haben geklärt, warum Polyketidsynthasen, die wie molekulare Fließbänder funktionieren, nur in eine Richtung laufen. Die neuen Cryo-EM-Strukturen von einem Modul aus der Biosynthese des Antibiotikums Erythromycin zeigen eine Konformation, in der das flexible Acyl-Trägerprotein (ACP) zur Kettenverlängerung in die Bindetasche der Ketosynthase (KS) reicht. In einer anderen Konformation ist der Zugang zu der KS-Bindetasche blockiert. Die Autoren sehen damit einen postulierten Ratschen-Mechanismus bestätigt. HK 3Science 2021, 374, 729